Terahertzblick in Feuerkäfer-Frostschutz

  • 02. January 2013

Interaktion zwischen Proteinen und Eiskristallen lässt Larve Temperaturen bis zu -30 Grad Celsius trotzen.

Wissenschaftler der Ruhr-Universität Bochum (RUB) konnten zeigen, dass Interaktionen zwischen „Frostschutzproteinen“ und Wassermolekülen entscheidend zum Kälteschutz des Käfers Dendroides Canadensis beitragen. Bislang ging man davon aus, dass der Effekt nur über den direkten Kontakt der Proteine mit Eiskristallen erreicht wird. Die Ergebnisse erzielte das Team um Martina Havenith vom Lehrstuhl für Physikalische Chemie II der RUB mit einer Kombination von Terahertz-Spektroskopie und molekulardynamischen Simulationen.

Abb.: Das Antifreeze-Protein (blau) der Feuerkäfer-Larve verändert an der Eisbindungsfläche mit Threonin-Seitenketten (grün) die Dynamik des Wassers. (Bild: K. Meister)

Abb.: Das Antifreeze-Protein (blau) der Feuerkäfer-Larve verändert an der Eisbindungsfläche mit Threonin-Seitenketten (grün) die Dynamik des Wassers. (Bild: K. Meister)

Die Struktur der Feuerkäfer-Frostschutzproteine ähnelt einem dreieckigen Prisma. Die Eisbindungsfläche des „Prismas“ enthält viele exponierte Seitenketten, da die Reste der Aminosäure Threonin hier aus der Oberfläche ragen. An diese Reste binden Eiskristalle. Forscher vermuteten bisher, dass die „Antifreeze“-Proteine nur lokal mit Nanoeiskristallen interagieren und so verhindern, dass sich größere Eiskristalle bilden. Die internationale Forschergruppe zeigte jedoch, dass über die Wassermoleküle zwischen Proteinen und Eiskristallen auch eine Interaktion über größere Distanz erfolgt, die zum Gefrierschutz beiträgt.

In der Nähe der Eisbindungsfläche beobachteten die Wissenschaftler eine deutlich verlangsamte Bewegung der Wassermoleküle, welche sich signifikant von den Wasserbewegungen an den nicht-eisbindenden Seiten des Proteins sowie des freien Wassers unterschied. Je tiefer die Temperatur, desto langsamer war die Wasserbewegung. „Wir vermuten, dass die beruhigte Wasserbewegung an der Bindungsfläche des Proteins das Andocken der Nanoeiskristalle erleichtert“, sagt Martina Havenith. Dazu passt, dass die Forscher in einer inaktiven Mutante des Antifreeze-Proteins kaum verlangsamte Wasserbewegung fanden.

Abb.: Um in Zukunft weitere Antifreeze-Proteine untersuchen zu können, ist Konrad Meister (rechts) in der Antarktis auf Fischfang-Expedition unterwegs. (Bild: K. Meister)

Abb.: Um in Zukunft weitere Antifreeze-Proteine untersuchen zu können, ist Konrad Meister (rechts) in der Antarktis auf Fischfang-Expedition unterwegs. (Bild: K. Meister)

Die Gefrierschutzproteine des Feuerkäfers sind zehn bis hundert Mal aktiver als die von arktischen und antarktischen Fischen, die sich gegen Temperaturen von -1,9 Grad Celsius schützen müssen. Diese hohe Gefrierschutzaktivität erreichen die Insekten durch die Kombination von zwei Strategien: direkte Interaktion zwischen Proteinen und Eis und Interaktion über Wassermoleküle.

„Die besondere Rolle des Wassers beim natürlichen Frostschutz ist ein exzellentes Beispiel dafür, dass man bei der Betrachtung der Funktion eines Biomoleküls nicht nur seine 3D-Struktur, sondern seine gesamte Umgebung berücksichtigen muss – insbesondere das Lösungsmittel, in diesem Fall Wasser“, so Havenith. Dieses Thema ist der Forschungsschwerpunkt des Exzellenzclusters RESOLV, das am 1. November 2012 an der RUB gestartet ist und dessen Sprecherin Martina Havenith ist.

RUB / PH

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