Isomerisierung in Zeitlupe

  • 10. May 2016

Reaktion des photoaktiven Proteins PYP mit ultraschnellen Röntgenpulsen aufgedeckt.

Mit einer speziellen Hochgeschwindigkeits-Röntgen­kamera hat ein internationales Forscher­team unter Beteiligung des DESY die ultra­schnelle Reaktion eines Proteins auf Licht beobachtet. Die neue Studie zeigt licht­gesteuerte Atom­bewegungen, die nur 100 Femto­sekunden dauern. Die verwendete Untersuchungs­technik kann Einblicke in die Dynamik einer Vielzahl licht­empfindlicher Bio­moleküle ermöglichen, die an zentralen biologischen Prozessen wie der Photo­synthese oder dem Sehen beteiligt sind.

Abb.: Innere Struktur des photoaktiven Proteins PYP rund 800 Femtosekunden nach der Trans-zu-Cis-Isomerisierung durch einen ultrakurzen blauen Laserblitz. Der lichtempfindliche Chromophor ist durch den Kreis hervorgehoben. (Bild: M. Schmidt, U. Wisconsin)

Abb.: Innere Struktur des photoaktiven Proteins PYP rund 800 Femtosekunden nach der Trans-zu-Cis-Isomerisierung durch einen ultrakurzen blauen Laserblitz. Der lichtempfindliche Chromophor ist durch den Kreis hervorgehoben. (Bild: M. Schmidt, U. Wisconsin)

Das Team um Marius Schmidt von der Universität von Wisconsin in Milwaukee nutzte für seine Unter­suchungen den Röntgen­laser LCLS am US-Forschungs­zentrum SLAC in Kalifornien. Mit den hellen Röntgen­blitzen untersuchten die Forscher den licht­empfindlichen Teil des photo­aktiven gelben Proteins PYP (photoactive yellow protein). Es hilft bestimmten Bakterien, blaues Licht zu erkennen, damit sie sich von zu energie­reichem Licht fernhalten können.

Für ihre Untersuchungen schleusten die Wissenschaftler die licht­empfindlichen Proteine in eine Reaktions­kammer, wo sie von einem optischen blauen Laser­blitz aktiviert wurden. Einen kurzen Moment später folgte ein Röntgen­laser­blitz, mit dem sich die räumliche Struktur des Proteins auf einzelne Atome genau untersuchen lässt. Indem sie den zeitlichen Abstand der beiden Blitze systematisch variierten, konnten die Forscher analysieren, wie das aktivierte Protein mit der Zeit seine Gestalt verändert. „In der richtigen Ordnung – entsprechend der Zeit­verzögerung zwischen optischem und Röntgen­laser­blitz – ergeben die Schnapp­schüsse eine Art Film der Protein-Reaktion vom ersten, 100 Femto­sekunden langen Schritt bis zu mehreren tausend Femto­sekunden“, erläutert Erst­autorin Kanupriya Pande von der Universität von Wisconsin, die inzwischen ans Center for Free-Electron Laser Science CFEL bei DESY gewechselt ist.

„Die Absorption von Licht versetzt PYP in einen angeregten Zustand, den es jedoch schnell wieder verlässt“, sagt Forschungs­leiter Schmidt. „Das tut es, indem es seine atomare Struktur über eine sogenannte Trans-zu-Cis-Isomerisierung neu ordnet. Wir sind die ersten, denen es gelungen ist, Echtzeit-Schnapp­schüsse von dieser Sorte Reaktion aufzunehmen.“ Diese Art von Isomerisierung findet auch beim Sehen im Auge statt, wo der Chromophor in der Netzhaut eine Cis-zu-Trans-Isomerisierung vollführt, die schließlich ein Nerven­signal im Auge auslöst.

„Mit den Aufnahmen am weltstärksten Röntgen­laser konnten wir detaillierte Bilder der Protein­struktur unfassbar schnell nach der ursprünglichen Licht-Absorption gewinnen“, betont DESY-Wissenschaftler und Koautor Henry Chapman vom CFEL, der auch Mitglied im Hamburg Centre for Ultrafast Imaging CUI ist. „Allerdings waren diese Experimente eine große Heraus­forderung“, berichtet Pande. „Wir benötigten einige Innovationen, um den hundert­tausenden Röntgen­bildern den korrekten Zeit­stempel zuzuweisen.“

Die Forscher hatten bereits in einer früheren Studie licht­gesteuerte Struktur­änderungen bei PYP untersucht. Dabei konnten sie Atom­bewegungen von zehn Nano­sekunden Dauer beobachten. Durch verschiedene Verbesserungen ihres Experiments unter anderem mit einem schnelleren optischen Laser sowie besseren Zeit­mess- und Sortier­werkzeugen haben sie ihre „Geschwindigkeits­begrenzung“ jetzt auf rund das Hundert­tausend­fache erhöht. Auf diese Weise konnten sie Protein­reaktionen beobachten, die tausendmal schneller sind als alle, die bislang in Röntgen­experimenten aufgezeichnet wurden.

„Die neuen Daten zeigen erstmals, wie der Bakterien­sensor unmittelbar nach der Licht­absorption reagiert“, unterstreicht Koautor Andy Aquila von SLAC. „Die erste Reaktion, die quasi sofort stattfindet, ist von zentraler Bedeutung, da sie eine Art Wellen­effekt im Protein in Gang setzt, der den Weg für die biologische Funktion bereitet.“

Die Technik könnte sich als nützlich erweisen, um auch eine Reihe anderer ultra­schneller licht­gesteuerter Prozesse zu enträtseln – beispielsweise wie Seh­pigmente im Auge auf Licht reagieren und wie zu viel Licht ihnen schaden kann. Oder wie Organismen mit Hilfe der Photo­synthese Licht in chemische Energie verwandeln, was als Modell­prozess für neue Energie­technologien dienen könnte. Oder wie Atom­strukturen auf Lichtpulse unterschiedlicher Form und Länge reagieren, was ein wichtiger erster Schritt zur Kontrolle chemischer Reaktionen durch Licht wäre.

DESY / DE

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